I.E.S. “Flavio Irnitano” – El Saucejo (Sevilla) Departamento de Biología y Geología ASIGNATURA: BIOLOGÍA

Curso 2.015 – 2.016 NIVEL: 2º Bachillerato

BLOQUE I. ¿CUÁL ES LA COMPOSICIÓN DE LOS SERES VIVOS? LAS MOLÉCULAS DE LA VIDA

5. Proteínas - Actividades 5.1. Concepto e importancia biológica 5.1.1. ¿Qué son proteínas? 5.1.2. ¿Qué son y cómo se clasifican los péptidos? 5.1.3. ¿En qué radica la importancia de las proteínas? 5.1.4. ¿Cómo está constituida químicamente una proteína? 5.1.5. ¿Qué quiere decir que las proteínas son moléculas específicas?

5.2. Aminoácidos. Enlace peptídico 5.2.1. ¿Qué son aminoácidos? ¿Cuántos hay? ¿Cuál es la fórmula general? 5.2.2. ¿Qué relación puede existir entre un aminoácido y un monosacárido? 5.2.3. ¿Qué tipo de molécula aparece representada en el esquema? ¿En qué tipo de macromoléculas se puede encontrar?

5.2.4. ¿Qué particularidad presenta el carbón alfa (Cα) de los aminoácidos proteicos? 5.2.5. ¿Cuándo se considera que aminoácido es de las serie D o de la serie L? 5.2.6. ¿Qué condición debe cumplir el modelo molecular adjunto para representar un aminoácido de la serie D? (C, negro. N, cuadros. H, blanco).

5.2.7. ¿Qué condición debe cumplir el modelo molecular adjunto para representar un aminoácido de la serie L? (C, negro, N, cuadros. H, blanco). 5.2.8. ¿Son dextrógiros los aminoácidos de la serie D y levógiros los de la L? 5.2.9. ¿Puede ocurrir que el polarímetro marque “cero” al analizar una disolución de aminoácido? 5.2.10. Formular la alanina (sin cargas) y la serina (como ion bipolar), sabiendo que sus radicales son, respectivamente, R = -CH3 y R = -CH2OH. Actividades

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5.2.11. Escriba la forma desarrollada del grupo R de los aminoácidos azufrados. 5.2.12. En algunos libros se lee que la prolina es un iminoácido. ¿Es una errata? Escriba la fórmula sin cargas y como ion dipolar. 5.2.13. Formular: D-alanina (R = -CH3) y L-cisteína (R = -CH2SH). 5.2.14. Busque la fórmula de la treonina y señale los grupos sustituyentes de los carbonos que sean asimétricos. 5.2.15. Busque la fórmula de la isoleucina y señale los grupos sustituyentes de los carbonos asimétricos. 5.2.16. ¿Cuántos carbonos asimétricos e isómeros ópticos (estereoisómeros) presentan los aminoácidos? 5.2.17. Represente los estereoisómeros de la treonina. 5.2.18. Identifique el modelo molecular adjunto, considerando que la bola rayada es R = -CH2-COOH. Clave de colores: negro (C), blanco (H), puntos (O), cuadros (N).

5.2.19. Identifique el modelo si la bola rayada es R = -CH2-CH2-COOH. . Clave de colores: negro (C), blanco (H), puntos (O), cuadros (N).

5.2.20. Suponga que el siguiente modelo corresponde al aminoácido valina. Escriba la fórmula desarrollada.

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5.2.21. Escriba el nombre de los aminoácidos correspondientes a estos símbolos: A, D, F, G, K, L, M, P, R, W. 5.2.22. Identifique el modelo siguiente escriba su fórmula. Clave de colores: negro (C), blanco (H), puntos (O), cuadros (N).

5.2.23. Escriba la fórmula desarrollada y la molecular de los siguientes aminoácidos: glicina, alanina, serina. Calcule también la masa molecular (masas atómicas: C = 12 u, N = 14 u, O = 16 u, H = 1 u). 5.2.24. Clasificación de los aminoácidos. 5.2.25. ¿Qué tienen de particular los siguientes aminoácidos? a) Glicocola b) Prolina 5.2.26. Formular los aminoácidos “Asp” y “Lys” a pH 7 (neutro). ¿Cuál es la carga eléctrica neta? 5.2.27. Identifique el modelo siguiente y escriba su fórmula a pH neutro. Clave de colores: negro (C), blanco (H), puntos (O), cuadros (N).

5.2.28. ¿Qué significa el término anfótero? 5.2.29. Una de las propiedades más notables de los aminoácidos es su efecto amortiguador o tampón. ¿Qué quiere decir eso? ¿Qué es el punto isoeléctrico? 5.2.30. ¿Qué consecuencia tiene que el pH isoeléctrico de la histidina sea alrededor de 7,5? 5.2.31. Aclare el significado de la siguiente expresión (AA = aminoácido): AA+ 

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+

AA-  AA-

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5.2.32. (En relación con el ejercicio anterior). Al obtener la curva de valoración de u aminoácido se ha determinado que cuando el valor del pH es 2,34 se igualan [AA+] y [+AA-], y que a pH 9,89 son iguales [+AA-] y [AA-]. ¿Cuál es el punto isoeléctrico? 5.2.33. ¿Son moléculas eléctricamente neutras los aminoácidos a pH neutro? 5.2.34. Escriba la fórmula del aspártico (aspartato) a pH: muy ácido (≈1), neutro y muy básico (≈13). 5.2.35. Formule la estructura química del ácido glutámico en un medio con un pH de 3. Escriba la misma fórmula si la molécula se encuentra en un pH de 9. 5.2.36. Un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,5. Si se encuentra en un medio que tiene pH 8, ¿se desplazará hacia el ánodo o hacia el cátodo cuando es sometido a electroforesis? 5.2.37. Escriba la fórmula del lisina a pH: muy ácido (≈1), neutro y muy básico (≈13). 5.2.38. La lisina es un aminoácido básico. Cuando se encuentra en un medio cuyo pH es 1, tiene carga neta: a) +2. d) -1. b) +1. e) -2. c) 0. 5.2.39. Las fórmulas adjuntas corresponden a tres aminoácidos diferentes a pH 7 (neutro). Aclare el significado de los esquemas A, B y C, y de los grupos R, R- y R+. Escriba las fórmulas considerando estos valores: pH = 1 y pH = 13.

5.2.40. Aclare la diferencia entre cisteína y cistina. Escriba sus fórmulas. ¿Presentan actividad óptica ambos compuestos? Razone la respuesta. 5.2.41. ¿Qué son aminoácidos esenciales y semiesenciales? Cítelos. 5.2.42. ¿Considera que es una ventaja o un inconveniente el hecho de que existan aminoácidos esenciales? ¿Resulta más beneficioso para una especie tener menos aminoácidos esenciales? Razone las respuestas. 5.2.43. Las legumbres y los cereales, por separado, no son alimentos con un gran valor proteico. Sin embargo, un plato de lentejas con arroz puede cubrir las necesidades proteicas del ser humano de forma bastante satisfactoria. ¿Cómo se explica esta aparente paradoja? 5.2.44. ¿Qué son aminoácidos no proteinógenos? Escriba la fórmula de uno de ellos. 5.2.45. Funciones biológicas de los aminoácidos. 5.2.46. El enlace peptídico. 5.2.47. Escriba la estructura molecular general de los aminoácidos. Describa de qué forma se encadenan para formar un polipéptido. Indique, sobre la fórmula general, qué parte de la molécula de los aminoácidos permite diferenciarlos entre sí. 5.2.48. Haga un breve comentario sobre el siguiente esquema. C

N

O

H

H

O

N

C

5.2.49. Compare el enlace peptídico con los enlaces O-glucosídico y éster. Actividades

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5.2.50. Responda a las siguientes cuestiones: a) ¿Qué representa la siguiente molécula?

b) ¿Qué tipo de enlace une las distintas unidades? c) Ponga dos ejemplos de macromoléculas con este tipo de enlace. d) Cite alguna de las funciones biológicas de estas macromoléculas. 5.2.51. Representar tres aminoácidos unidos. 5.2.52. Formular: Ala-Gly-Ala. ¿Cuál es su nombre? ¿A qué se llama residuo? 5.2.53. ¿Cree que Ala-Cys-Trp-Gly y Gly-Trp-Cys-Ala son el mismo péptido? 5.2.54. Formular: glutamil-cisteinil-glicina. 5.2.55. Formule los tripéptidos posibles en los que intervengan los aminoácidos serina y lisina en proporción 2:1

NH3+-Ser-Lys-Lys-COO-

NH3+-Lys-Ser-Ser-COO-

NH3+- Lys-Ser-Lys-COO-

NH3+-Ser-Lys-Ser-COO-

NH3+-Lys-Lys-Ser-COO-

NH3+-Ser-Ser-Lys-COO-

5.2.56. Calcular la masa molecular de una cadena formada por 7 serinas. 5.2.57. Formular el tetrapéptido: Gly-Ala-Gly-Ala. Calcular la masa molecular. Actividades

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5.2.58. Interprete la cadena peptídica adjunta. Represéntela con las cargas eléctricas a pH neutro e indique la carga neta.

5.2.59. Represente la cadena del ejercicio anterior a pH muy ácido (≈1) y muy básico (≈13). Indique en ambos casos la carga eléctrica. 5.2.60. ¿A qué se llama punto isoeléctrico de una cadena peptídica? Con los valores deducidos en los dos ejercicios anteriores elabore una gráfica y señale, aproximadamente, el punto isoeléctrico. 5.2.61. Obtenga gráficamente el punto isoeléctrico aproximado de una cadena peptídica formada por 2 glutámicos y 7 lisinas. 5.2.62. Clasificación de los péptidos. 5.2.63. Funciones biológicas de los péptidos. 5.3. Estructura de las proteínas 5.3.1. ¿A qué se llama estructura de una proteína? 5.3.2. ¿A qué se llama estructura primaria? 5.3.3. ¿Cuántas secuencias proteicas de 70 residuos podrían existir? ¿Y si solo hubiera 3 aminoácidos diferentes? 5.3.4. Indique alguna utilidad derivada de la comparación de estructuras primarias. ¿Qué son los aminoácidos invariantes? 5.3.5. Indica si es correcta la siguiente afirmación: una proteína es una cadena polipeptídica. 5.3.6. ¿A qué se llama estructura secundaria? 5.3.7. Copie o pegue en su cuaderno un modelo de hélice α y de hoja plegada β. 5.3.8. ¿Cuáles son las características de la hélice alfa? 5.3.9. Identifique la siguiente estructura y nombre las artes numeradas.

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5.3.10. ¿Influye el pH en la estabilidad de la hélice alfa? 5.3.11. ¿Cuántos aminoácidos hay en 5 vueltas de una hélice alfa y cuál es la longitud de la misma? 5.3.12. Identifique la siguiente estructura y nombre las partes numeradas.

5.3.13. Si en una proteína con función estructural se cambiaran las lisinas por alaninas, ¿qué ocurriría? ¿Y si la proteína tuviera otra función? 5.3.14. Cuando en una proteína abunda cierto aminoácido su estructura secundaria no se estabiliza bien. ¿De qué aminoácido se trata? ¿Por qué ocurre esto? 5.3.15. ¿Qué entiende por conformación al azar? 5.3.16. ¿Qué son las estructuras supersecundarias? 5.3.17. ¿Qué es la estructura de Rossmann? 5.3.18. ¿Qué son dominios? 5.3.19. ¿A qué se llama dominio proteico? 5.3.20. Identifique estos dos esquemas.

5.3.21. ¿A qué se llama estructura terciaria? 5.3.22. Indique las interacciones propias del nivel estructural terciario.

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5.3.23. La molécula representada en las figuras 1 y 2 es la ribonucleasa del intestino de vaca. Responde razonadamente a las siguientes cuestiones. Figura 1

Figura 2

LysGluThrAlaAlaAlaLysPheGluArg10 GlnHisMetAspSerSerThrSerAlaAla20 SerSerSerAsnTyrCysAsnGlnMetMet30 LysSerArgAsnLeuThrLysAspArgCys40 LysProValAsnThrPheValHisGluSer50 LeuAlaAspValGlnAlaValCysSerGln60 LysAsnValAlaCysysAsnGlyGlnThr70 AsnCysTyrGlnSerTyrSerThrMetSer80 IleThrAspCysArgGluThrGlySerSer90 LysTyrProAsnCysAlaTyrLysThrThr100 GlnAlaAsnLysHisIleIleValAlaCys110 GluGlyAsnProTyrValProValHisPhe120 AspAlaSer Val124

- S- SDetalle del enlace dibujado como rectángulo negro en la Figura 2

a) )Qué nivel estructural representa la figura 1? )Por qué? b) )Qué nivel estructural representa la figura 2? )Por qué? c) Qué tipos de uniones se simbolizan con puntos en la figura 1 y con rectángulos en la figura 2? d) Si se alterase la secuencia de aminoácidos de la figura 1, ¿podría modificarse la figura 2?

5.3.24. Copie o peque en su cuaderno un modelo de plegamiento tridimensional propio de una estructura terciaria. 5.3.25. El siguiente dibujo representa una proteína globular soluble en agua:

Esa proteína contiene los aminoácidos triptófano, leucina, serina, cisteína y valina. Señala los lugares en los que se situarían. Justifique su respuesta. 5.3.26. ¿Qué son proteínas fibrosas y globulares? Cite ejemplos. 5.3.27. Explique los cambios conformacionales que conducen a la constitución de una proteína globular. ¿Qué fuerzas mantienen la estabilidad de estas proteínas? 5.3.28. Busque información sobre la proteína actina. ¿Es correcta su inclusión en las proteínas musculares fibrilares? 5.3.29. Una macromolécula puede contener tres niveles estructurales, tal como se esquematiza en el dibujo:

a) ¿De qué macromolécula se trata? b) ¿En qué nivel de conformación estructural es funcionalmente activa? c) ¿Qué consecuencias tendría para la macromolécula la reacción que la desplaza del nivel 3 al 1?

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5.3.30. ¿A qué se llama estructura cuaternaria? 5.3.31. ¿En qué consiste la desnaturalización? Haga un esquema. 5.3.32. ¿Qué pasa al cocer o freír un huevo? ¿Y al ponerlo en el congelador de un frigorífico? ¿A qué se debe la leche “cortada”? 5.3.33. De qué manera influyen factores externos como el pH y la temperatura en la conformación nativa de una proteína enzimática? ¿Por qué? 5.3.34. ¿Qué factores pueden provocar la pérdida de función biológica de una proteína? 5.3.35. Un cambio en el valor de pH de un medio biológico puede provocar la pérdida de la función de las proteínas. ¿Cómo se produce esta pérdida? 5.3.36. El colágeno es una proteína de aspecto blanquecino que forma parte de órganos resistentes cómo los tendones. La gelatina, sin embargo, es una sustancia translúcida y muy blanda que se obtiene al hervir colágeno. ¿Sabrías explicar la causa de este cambio? 5.3.37. Comente razonadamente y corrija los errores existentes en el siguiente texto: “La mayoría de las proteínas se desnaturalizan con el calor y con la congelación. La desnaturalización se debe a la ruptura de los enlaces peptídicos”. 5.3.38. ¿Qué son las chaperonas? 5.3.39. ¿Conoce proteínas que intervengan en el plegamiento de otras? 5.3.40. Cite fuentes alimentarias de proteínas. Indique el valor energético de 10 g de proteína. ¿Qué problema presentan las proteínas de origen vegetal? 5.3.41. ¿Qué enzimas intervienen en la digestión de las proteínas y cuál es el resultado? 5.3.42. Clasificación de las proteínas. Cite ejemplos. 5.3.43. ¿Qué son las metaloproteínas y qué funciones desempeñan? 5.3.44. ¿Qué son las flavoproteínas? 5.3.45. Relacione la columna de la derecha con la de la izquierda: a) Hemoglobina. 1) Glucoproteína. b) Queratina. 2) Fosfoproteína. c) Gammaglobulina. 3) Cromoproteína porfirínica. d) Rodopsina. 4) Péptido. e) Caseína 5) Holoproteína fibrosa. f). Vasopresina 6) Cromoproteína no porfirínica. 5.3.46. ¿Por qué la urea da positiva la prueba de Biuret? ¿Qué resultado se obtendrá al hacer la prueba xantoproteica sobre esta sustancia?En esta actividad se pretende que los alumnos, después de haber realizado actividades prácticas del reconocimiento de proteínas con el método de Biuret y la reacción xantoproteica, sean capaces de justificar la causa química de estas pruebas.

5.4. Funciones de las proteínas 5.4.1. ¿De qué depende la función de una proteína? 5.4.2. Funciones biológicas de las proteínas. 5.4.3. ¿Cuáles son las funciones de las proteínas? (versión 2)

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5.4.4. ¿Por qué los tendones tienen colágeno y no elastina? 5.4.5. ¿Podrían circular las grasas libremente por la sangre? ¿Por qué? 5.4.6.- Relacione cada proteína con su función: a) Colágeno. b) Hemocianina. c) Ferritina. d) Lipasa. e) Insulina. f) Inmunoglobulina. g) Caseína. h) Miosina. i) Rodopsina.

1) Hormonal. 2) Enzimática. 3)Almacenamiento. 4) Transporte. 5) Reserva aminoácidos. 6) Defensa. 7) Estructural. 8) Recepción y transmisión de señales. 9) Contráctil.

Responda al siguiente test 1. Indique cuáles de las siguientes proposiciones acerca de los aminoácidos de las proteínas son ciertas: a) Pertenecen a la serie estereoquímica D. b) Son alfa aminoácidos y el carbono alfa nunca es asimétrico. c) No existen aminoácidos esenciales para la especie humana, salvo en edades tempranas. d) Todos los aminoácidos polares tienen carga, positiva o negativa. 2. ¿Cuál o cuáles de las siguientes afirmaciones sobre el enlace peptídico es/son falsa/s?: a) Es una estructura planar porque los cuatro átomos del enlace son los únicos que están en el mismo plano. b) Es un enlace covalente de tipo amida. c) Es rígido porque el enlace simple C-N del agrupamiento amídico se comporta casi como un enlace doble. d) Tiene libertad de rotación en los carbonos alfa. 3. ¿Qué número de tetrapéptidos distintos podemos formar con los veinte aminoácidos característicos? a) 20. b) 400. c) 8 000. d) Más de cien mil. e) Más de un millón. 4. De la estructura primaria de las proteínas es falso que: a) La presentan únicamente las proteínas más importantes de todos los organismos. b) Corresponde a la secuencia de los aminoácidos en la cadena polipeptídica y se mantiene por la rigidez del enlace peptídico. c) Por convenio el extremo carboxilo terminal se considera el comienzo de la cadena polipeptídica. d) Desaparece cuando se hidroliza la molécula proteica. 5. De la estructura en alfa hélice de las proteínas es cierto que: a) Los puentes de hidrógeno entre los grupos -CO-NH- de los enlaces peptídicos son intercatenarios e intracatenarios. b) Existe en dos tipos: paralela y antiparalela. c) Tiene por término medio 3,6 aminoácidos por vuelta y el sentido de giro es levógiro. d) Se presenta tanto en proteínas fibrosas como globulares 6. De la estructura en hoja plegada de las proteínas es erróneo que: a) Se estabiliza por puentes de hidrógeno inter o intracatenarios. b) Los grupos CONH intercatenarios no están uno frente al otro, mientras que en los intracatenarios sí lo están. c) Sólo existe en las proteínas fibrosas. d) En algunas proteínas con estructura en hoja plegada existen fragmentos que tienen estructura en alfa hélice. 7. De la estructura terciaria de las proteínas es verdad que: a) Se debe a las interacciones entre los radicales R de los distintos aminoácidos. b) Se estabiliza por puentes disulfuro y otras fuerzas como las de Van der Vaals y las interacciones iónicas e hidrofóbicas que se producen entre los radicales R de los aminoácidos. c) Es característica de las proteínas globulares para lo cual las cadenas polipeptídicas que tienen estructura alfa hélice se pliegan. d) Las proteínas que tienen esta estructura poseen una forma esférica con un interior compacto de carácter polar mientras que el exterior es hidrófobo, por lo que normalmente son solubles en agua. 8. De la estructura cuaternaria de las proteínas es falso que: a) Se trata de una asociación entre cadenas polipeptídicas. b) Las proteínas monoméricas con estructuras primaria y secundaria, carecen de estructura cuaternaria. c) Ciertas proteínas con estructura terciaria presentan algunos fragmentos con estructura cuaternaria. d) Las proteínas oligoméricas tienen estructura cuaternaria, pero pueden tener o no terciaria.

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9. El comportamiento ácido-base de un polipéptido está en función: a) Del grupo amino. b) Del grupo carboxilo. c) De los grupos R que puedan ionizarse. d) De todos ellos. 10. ¿Cuál o cuáles de los siguientes agentes causa/n la desnaturalización de las proteínas? a) El pH. b) El calor. c) Los disolventes orgánicos. d) Todo lo anterior es cierto. 11. ¿Cuál o cuáles de las siguientes proposiciones sobre la desnaturalización de las proteínas es/son incorrecta/s? a) Es un proceso generalmente irreversible. b) Ocasiona la pérdida de la actividad biológica. c) Produce un aumento de la solubilidad. d) Se pierde la configuración espacial, pero se mantiene la estructura primaria. 12. Indique cuáles de las siguientes frases son ciertas: a) Las proteínas homólogas de diferentes especies poseen unos restos aminoácidos en ciertas posiciones invariables y otros que varían según las especies. b) El grado de diferencia en dichas proteínas depende del parentesco evolutivo. c) El fenómeno de la especificidad es frecuente en las proteínas al igual que ocurre con muchos glúcidos y lípidos. d) La especificidad proteica es la causa del rechazo en los trasplantes de órganos. 13. La reacción de reconocimiento de las proteínas es la de: a) Biuret. b) Xantoproteica. c) Tollens. d) Selivanoff. 14. ¿Cuáles de estas proteínas se unen con los ácidos nucleicos? a) Albúminas. b) Globulinas. c) Protaminas. d) Mioglobinas. e) Histonas. 15. ¿Qué proteínas porfirínicas contienen un grupo prostético de tipo hemo? a) Citocromos. b) Hemocianina. c) Mioglobina. d) Hemoglobina. e) Hemeritrina.

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