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UNIVERSIDAD DE SAN CARLOS DE GUATEMALA FACULTAD DE CIENCIAS MÉDICAS FASE I, Unidad Didáctica: BIOQUÍMICA MÉDICA 2º AÑO CICLO ACADÉMICO 2,007
Generalidades de ENZIMAS Dr. Mynor Leiva
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ENZIMAS Proteínas
sintetizadas por las células, en respuesta al requerimiento metabólico. Es un catalizador biológico que reduce el gasto de energía de una transición. Enzima + Sustrato(s) Æ*Æ Producto(s) Dr. Mynor Leiva
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ENZIMAS Impulsa
directamente el acontecimiento catalítico * Vuelve a su estado original. Especificidad óptica (estereoespecífica) y Especificidad de Grupo. Dr. Mynor Leiva
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Complejos a) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzima b) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-S c) E+S Æ Holoenzima + Producto d) Holoenzima Æ Apoenzima + Co-E Dr. Mynor Leiva
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D
A
B C
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Complejos a) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzima
b) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-S c) E+S Æ Holoenzima + Producto d) Holoenzima Æ Apoenzima + Co-E Dr. Mynor Leiva
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Complejos a) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzima b) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-S
c) E+S Æ Holoenzima + Producto d) Holoenzima Æ Apoenzima + Co-E Dr. Mynor Leiva
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Complejos a) Apoenzima + Co-enzima = Holoenzima b) Holoenzima + Sustrato = Comp. E-S c) E+S Æ Holoenzima + Producto
d) Holoenzima Æ Apoenzima + Co-E Dr. Mynor Leiva
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Modelo de ajuste inducido con la enzima hexocinasa
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Los Grupos Prostéticos Los
grupos prostéticos forman parte estructural (estable) de las enzimas. Ejemplos: FAD, FMN, PPT, Biot. Los metales Co, Cu, Mg, Se y Zn forman metaloenzimas. Dr. Mynor Leiva
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Los Cofactores Se enlazan de manera transitoria y
disociable a la enzima o al sustrato. Ejemplos: el ATP, los iones metálicos libres. Dan lugar a las enzimas activadas por metales. Dr. Mynor Leiva
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Las Coenzimas como lanzaderas de grupos desde el lugar donde se generan hacia el lugar donde se utilizan. Pueden trasladar Hidrógenos. Pueden trasladar grupos diferentes del hidrógeno como metilo, acilo, Funcionan
oligosacáridos. Dr. Mynor Leiva
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Isozimas Formas
“distintas” de una misma función enzimática, que se originaron en diferente tejido o célula: Ejemplos: Lactato-deshidrogenasa (DHL) con sus subunidades H y M. Creatina fosfocinasa (CPK) con sus subunidades M y B.
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Factores que favorecen la catálisis Proximidad física de las moléculas E + S Catálisis ácido-base ( protones – OH) Catálisis por deformación del sustrato, inestabilizando sus enlaces. Catálisis covalente (entre E – S)
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Modificadores enzimáticos Inhibidores Inhibidores
competitivos
no competitivos
Regulación
Alostérica
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Modificadores enzimáticos Inhibidores Inhibidores
competitivos
no competitivos
Regulación
Alostérica
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Modificadores enzimáticos Inhibidores Inhibidores
competitivos
no competitivos
Regulación
Alostérica
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Clasificación de las Enzimas
1. Oxidorreductasas Æ oxido-reducción 2. Transferasas Æ donador — aceptor 3. Hidrolasas Æ hidrólisis C — C, C — O, C — N, P — O. 4. Liasas Æ moléculas con enlaces dobles 5. Isomerasas Æ cambios en la molécula 6. Ligasas Æ unión acoplada a consumo de ATP Æ ADP + Pi Dr. Mynor Leiva
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1. Oxidorreductasas
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Clasificación de las Enzimas 1.
Oxidorreductasas Æ oxido-reducción 2. Transferasas Æ donador — aceptor 3. Hidrolasas Æ hidrólisis C — C, C — O, C — N, P — O. 4. Liasas Æ moléculas con enlaces dobles 5. Isomerasas Æ cambios en la molécula 6. Ligasas Æ unión acoplada a consumo de ATP Æ ADP + Pi Dr. Mynor Leiva
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2. Transferasas
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Clasificación de las Enzimas 1.
Oxidorreductasas Æ oxido-reducción 2. Transferasas Æ donador — aceptor 3. Hidrolasas Æ hidrólisis C — C, C — O, C — N, P — O. 4. Liasas Æ moléculas con enlaces dobles 5. Isomerasas Æ cambios en la molécula 6. Ligasas Æ unión acoplada a consumo de ATP Æ ADP + Pi Dr. Mynor Leiva
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3. Hidrolasas
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Clasificación de las Enzimas
1. Oxidorreductasas Æ oxido-reducción 2. Transferasas Æ donador — aceptor 3. Hidrolasas Æ hidrólisis C — C, C — O, C — N, P — O. 4. Liasas Æ moléculas con enlaces dobles 5. Isomerasas Æ cambios en la molécula 6. Ligasas Æ unión acoplada a consumo de ATP Æ ADP + Pi Dr. Mynor Leiva
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4. Liasas
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Clasificación de las Enzimas
1. Oxidorreductasas Æ oxido-reducción 2. Transferasas Æ donador — aceptor 3. Hidrolasas Æ hidrólisis C — C, C — O, C — N, P — O. 4. Liasas Æ moléculas con enlaces dobles 5. Isomerasas Æ cambios en la molécula 6. Ligasas Æ unión acoplada a consumo de ATP Æ ADP + Pi Dr. Mynor Leiva
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5. Isomerasas
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Clasificación de las Enzimas
1. Oxidorreductasas Æ oxido-reducción 2. Transferasas Æ donador — aceptor 3. Hidrolasas Æ hidrólisis C — C, C — O, C — N, P — O. 4. Liasas Æ moléculas con enlaces dobles 5. Isomerasas Æ cambios en la molécula 6. Ligasas Æ unión acoplada a consumo de ATP Æ ADP + Pi Dr. Mynor Leiva
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6. Ligasas
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Enzimas Plasmáticas FUNCIONALES:
ejercen su actividad en la circulación sanguínea, como los componentes de la coagulación y del sistema de Complemento. NO FUNCIONALES: actúan en el interior de células o tejidos: – Citoplasmáticas Æ – Mitocondriales Æ Dr. Mynor Leiva
daño tisular daño celular 36
Enzimas séricas en Diagnóstico Aspartato Aminotransferasa AST Alanina Aminotransferasa ALT
Infarto del Miocardio Hepatitis
Amilasa Ceruloplasmina Creatincinasa
Pancreatitis (degeneración hepatolenticular)
Enf. De Wilson Trastornos musculares e infarto del miocardio Dr. Mynor Leiva
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Enzimas séricas en Diagnóstico γ−Glutamil Transferasa
Varias enfermedades hepáticas
Lactato deshidrogenasa
Infarto de Miocardio
Lipasa
Pancreatitis Aguda
Fosfatasa Ácida
Carcinoma metastásico de la próstata Varios trastornos óseos Enfermedades hepáticas y obstrucción de vías biliares
Fosfatasa Alcalina
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