La membrane plasmique Structure et Fonctions

Structure de la membrane ▪ Epaisseur : 7 à 8 nm ▪ Deux feuillets sombres et un feuillet clair Photographie au microscope électronique d’une membrane ▪ Frontière entre l’intérieur et l’extérieur de la cellule ▪ Contrôle et échange cellulaire ▪ Compartimente l’intérieur de la cellule

Chaines carbonées d’acides gras Phosphate Choline Glycérol Double liaisons Acide gras saturé Acide gras insaturé Molécule de Phospholipide Glycérolipide Diglycéride (DAG) Phosphatidyl glycérolipide = phospholipide

Une structure dynamique Flexion Rotation autour d’un axe Diffusion latérale; changement de place dans la monocouche Bascule ou flip flop; changement de place entre 2 monocouches fluidité de la membrane (2)

Protéine transmembranaire Protéine liée à une autre protéine membranaire Protéine ancrée Bicouche lipidique Protéines intégrales ou intrinsèques Protéines périphériques ou extrinsèques Protéine partiellement enfouie dans la bicouche Les protéines membranaires

Groupement glucidique: GLYCOCALYX Glycolipides Glycoprotéines Glycocalyx ❑ Les glucides membranaires, chaînes oligosaccharidiques, liées de à des protéines (glycoprotéines) et à des lipides (glycolipides) ❑ Localisation du côté extracellulaire

Radeau lipidique ❑ Des zones plus épaisses de membrane, riches en sphingolipides, cholestérol et protéines.

Isolement des protéines membranaires I. Partition du détergent dans la membrane II. Solubilisation sélective de lipides puis de protéines III. Solubilisation totale de la membrane

Isolement des protéines membranaires

Transports membranaires Transport passif Transport actif

)

❑ Transport passif ❑ Transport actif Mécanismes de transport membranaire ▪ Mouvement selon le gradient de concentration ▪ Ne nécessite pas de l’énergie (ATP) ▪ Ex: osmose, diffusion simple, diffusion facilitée ▪ Mouvement contre le gradient de concentration ▪ Nécessite de l’énergie (ATP, autre)

Canal protéique ❑ Diffusion passive implique ▪ des canaux ioniques ▪ des pores (porines, aquaporines) ▪ des transporteurs (perméases) Perméase Transport passif : Diffusion facilitée Diffusion passive facilitée

Molécule transportée Uniport Co-transport Co-transport Symport Antiport Perméase Perméase Perméase Diffusion passive facilitée Les transporteurs

❑ Le transporteur du glucose (GLUT) ▪ Diffusion facilitée à la membrane apicale (GLUT-5) ▪ Diffusion facilitée à la membrane basale (GLUT-2) Diffusion facilitée uniport du glucose

Insulinodépendant

Fonctions 3. Assurer la polarisation des tissus excitables ou contractiles : la dépolarisation et la repolarisation correspondent respectivement à une entrée de sodium et une sortie de potassium. 1. Maintenir à l’intérieur de la cellule une faible concentration de sodium et une forte concentration de potassium. C’est une pompe électrogène 2. Créer une énergie potentielle, liée au gradient ionique. Cette énergie est utilisée pour les transports actifs secondaires, le plus souvent couplés à celui du sodium.

Structure et inhibition

transport actif secondaire Glucose

Entre les repas Après un repas Après sécrétion de l’insuline Sang 5 5 5 absorption du glucose par les cellules intestinales

absorption du glucose par le muscle et les adipocytes

ionique Diffusion facilitée Les différents types de transport membranaire 107 -108 ions/sec perméase 102 -104 mol/sec Pompe 102 -103 ions/sec

Transports membranaires Les cytoses Endocytose / Exocytose

clathrine) Formation de vésicule 3 Désassemblage du manteau 4 clathrine

autres protéines Fusion des feuillets vésicule de Clathrine

Les récepteurs membranaires Structures mécanismes d’action

La communication cellulaire La communication cellulaire Contact direct entre les cellules Molécules d’adhérence et système de jonction cellule-cellule Molécules de signalisation Interaction Ligand- récepteur

La transduction du signal Domaine extracellulaire Domaine intracellulaire Domaine transmembranaire Réponse cellulaire

Récepteurs membranaires Récepteurs membranaires Avec Activité Enzymatique Intrinsèque Sans Activité Enzymatique Récepteurs couplés canaux ioniques Récepteurs couplés protéine G Récepteurs tyrosines kinases (RTK)

Récepteurs à activité Tyrosine kinase

Récepteurs à activité Tyrosine kinase Voies de signalisation molécule signal dimérique domaine tyrosine kinase Protéines de signalisation intracellulaire liées à des tyrosines phosphorylées récepteur à activité tyrosine kinase inactif activité kinase stimulée Tyrosine phosphorylée récepteur à activité tyrosine kinase Signal relayé à l’intérieur de la cellule

Récepteurs à activité Tyrosine kinase voies de signalisation Amplification

Récepteurs couplés à un canal ionique Fixation du ligand Ouverture du canal Entrée des ions Dissociation du ligand

Récepteurs couplés aux protéines G

Récepteurs couplés aux protéines G Voie de signalisation de la phospholipase C

1. Fixation du ligand modifie la conformation du récepteur exposant le site de fixation à la protéine G 2. Association du complexe ligandrécepteur à la protéine G 4. La sous-unité α se fixe sur l’adénylate cyclase pour produire de nombreuses molécules d’AMPc; tandis que le déplacement du ligand entraine le retour à la conformation initiale du récepteur 5. L’hydrolyse du GTP par la sous-unité α lui perd sa conformation initiale et provoque sa dissociation de l’adénylate cyclase et sa réassociation avec le complexe pour former la protéine G Voie de signalisation de l’ac 3. Déplacement du GDP permet au GTP de se lier: cela provoque la dissociation de la sous-unité α du complexe G, et expose un site de fixation pour l’adénylate cyclase sur la sous-unité α

actions multiples de l’AMPc

Récepteurs cytoplasmiques /nucléaires

Adhérence Jonctions cellulaires

Organismes multicellulaires ❑ Organisation en tissus et communication cellulaire ▪ Adhérence cellulaire ➔ Molécules d’Adhérence Cellulaire ▪ Communication cellulaire ➔ Jonctions inter-cellulaires

❑ Composition biochimique ❑ Deux morphologies de la matrice ▪ Dense ▪ Lâche La matrice extra cellulaire (MEC) Fibres d’élastine (orcéine) Fibres de collagène en ME ▪ Polysaccharides ▪ Protéines fibreuses ▪ Glycoprotéines o GAG et Protéoglycanes o Collagène et élastine o Fibronectine et laminine

les molécules d’adhérence cellulaire Interaction homophile Interaction hétérophile ▪ Occludines et Claudines ▪ Connexines ▪ Cadhérines ▪ Superfamille des Ig ▪ Sélectines ▪ Intégrines

Les sélectines et diapédèse Cellule endothéliale Leucocyte Capture du leucocyte Sélectine E Activation du leucocyte (activation de l’intégrine) Adhérence stable (l’intégrine s’attache à ICAM1) Diapédèse ICAM-1 Vésicule contenant la sélectine E Intégrine Ligand de la sélectine (glucide )

Différents types de jonctions Jonction gap, communicante Adhérence Cellule/cellule Cellule/matrice Jonction d’ancrage Jonction serrée Jonction communicante J. adhérentes Desmososmes Hémi-desmososmes Contact focal Cellule 2 Cellule 1 Matrice

Spectrine ▪ Cytosquelette MF actine les jonctions serrées Structure ZO1 ZO2 ZO2 ZO1 Zonula Occludens

Cellule 1 Cellule 2 ▪ Ligand extracellulaire Cadhérine ➔Liaison homotypique ▪ Protéine de liaison Caténine ▪ Cytosquelette MF actine Zonula Adherens Les Jonctions adhérentes Structure Adhérence Cellule / Cellule

▪ Ligand extracellulaire Desmogléine Desmocolline ➔ Liaison homotypique ▪ Protéines de liaison Desmoplakine, Plakoglobine Plakophiline ▪ Cytosquelette F. Intermédiaire Les desmosomes Structure Adhérence Cellule / Cellule

Type d’adhérence Type de jonction Protéine d’ancrage Protéine du Cytosquelette Cellule/ cellule Cellule/ matrice J. serrée J. adhérente Desmosome Hémidesmosome Occludine/Claudine Cadhérine Descolline/desmogleine Intégrine Contact focal Intégrine Actine Actine Actine F. Inter F. Inter