PREGUNTAS PAU PROTEÍNAS

EJERCICIO 1 a) ¿Cuáles son las unidades estructurales de las proteínas? [0’2] b) Escriba su fórmula general [0’2]. c) Atendiendo a la variedad de radicales cite cuatro tipos de dichas unidades estructurales [0’6]. d) Enumere cinco funciones de las proteínas y ponga un ejemplo de cada una de ellas [1]. a) Las unidades estructurales de las proteínas son los aminoácidos proteícos (20) . b) La fórmula general se define por poseer un grupo carboxilo (-COOH); un grupo amino (-NH2); un átomo de H y un radical o cadena lateral unidos a un carbono central. La disposición de estos grupos sería la siguiente:

c) Los aminoácidos se clasifican en función del grupo radical. Así tenemos cuatro grupos en función de sus características: 1. No polares o hidrófobos. La cadena lateral R corresponde a una cadena hidrocarbonada, de carácter apolar. Ejemplo: Alanina 2. Polares sin carga. La cadena R puede establecer puentes de H con las moléculas de agua. Ejemplo: Glicina 3. Polares con carga negativa, ácidos. La cadena R tiene un grupo carboxilo. Ejemplo: Aspártico 4. Polares con carga positiva, básicos. La cadena R tiene un grupo amino. Ejemplo. Lisina

d) Cinco funciones de las proteínas serían las siguientes: - Función catalítica. Son las enzimas, proteínas responsables de catalizar (acelerar) las reacciones químicas que conforman el metabolismo celular. - Función homeostática. Por el carácter anfótero, pueden amortiguar el pH del medio y también mantienen el equilibrio osmótico. - Función estructural. Sobre todo las proteínas fibrilares, realizan función estructural tanto celular como orgánica EJERCICIO 2 Defina la estructura primaria de las proteínas, indique qué tipo de enlace la caracteriza y nombre los grupos químicos que participan en el mismo [1]. -

-

Estructura primaria. Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica que aminoácidos componen la cadena y el orden en el que dichos aminoácidos se encuentran. Esta estructura viene determinada genéticamente y de ella dependen las demás estructuras. El enlace que une a los aminoácidos es el enlace peptídico y en el intervienen el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino del siguiente desprendiéndose una molécula de agua.

EJERCICIO 3 a) Nombre las estructuras secundarias de las proteínas [0’5] α hélice y β laminar (ó lámina plegada) b) Describa los tipos de estructura secundaria en las proteínas [1’5]. α-hélice. Enrollamiento de la cadena peptídica sobre sí misma. Cada vuelta de hélice corresponde a 3,6 aminoácidos. Enrollamiento en sentido de las agujas del reloj. La estructura se estabiliza por puentes de hidrógeno entre el CO de un enlace peptídico y el NH de otro enlace (por la disposición de la hélice se encuentran enfrentados). Los radicales de los aminoácidos quedan expuestos hacia el exterior. β-laminar (lámina plegada) . Esta estructura se produce cuando varios fragmentos polipeptídicos de la misma o de distintas cadenas se disponen paralelos o antiparalelos unos a otros en zig-zag (debido al plegamiento que ocurre a nivel del C ). El sentido de los fragmentos es paralelo si tienen el mismo sentido y antiparalelo si tienen distinto sentido.

Esta estructura se mantiene gracias a enlaces por puentes de hidrógeno entre segmentos contiguos, que se establecen entre grupos NH y grupos CO de enlaces peptídicos distintos que quedan enfrentados. Se forma estructura en zig-zag donde los radicales R quedan a un lado o al otro de la estructura

EJERCICIO 4 En relación con la figura adjunta, conteste las siguientes cuestiones:

a) Identifique la macromolécula que representa [0’25]. Es un dipéptido b) Indique cuáles son sus componentes esenciales [0’25] Un dipéptido se forma por la unión de dos aminoácidos. c) Describa el enlace que se establece entre ellos citando las características del mismo [0.75]. La unión de dos aminoácidos se establece por el enlace peptídico (entre el carboxilo de un aa y el amino del siguiente con desprendimiento de una molécula de agua). Dicho enlace cuenta con las siguientes características: - Es un enlace covalente tipo amida (CO-NH), - Tiene carácter parcial de doble enlace, esto hace que sea rígido no permitiendo rotaciones entre los átomos que lo forman. - Los enlaces restantes - del C - a los lados del enlace peptídico (CCcarboxilico y NC ) sí que pueden girar permitiendo movilidad a la molécula. d) ¿Qué representa R1 y R2? (0,25) Son los radicales de los aminoácidos que pueden tener carácter: apolar, polar, ácidos o básicos.

PREGUNTA 5 La α-queratina es una proteína presente en la piel de mamíferos y en sus derivados como uñas y pelos, siendo responsable en gran medida de los rizos naturales del cabello. Los “moldeados” son tratamientos capilares

que modifican el aspecto natural del cabello haciendo desaparecer rizos naturales y provocando la aparición de otros supuestamente más estéticos. Explique razonadamente la probable actuación de los moldeadores sobre las α-queratinas capilares [1]. Los moldeadores junto con el calor aplicado actúan desnaturalizando la proteína y por tanto perdiendo la estructura terciaria de la proteína (se rompen los enlaces que marcan la estructura original)

PREGUNTA 6 a) Explique en qué consiste la desnaturalización proteica [0’5]. Es el proceso mediante el cual las proteínas pierden su configuración espacial característica (conformación nativa) y como consecuencia pierden sus propiedades y dejan de realizar su función. b) Indique qué tipos de enlaces se conservan y cuáles se ven afectados [0’5]. Se conserva el enlace peptídico y quedan afectados los que mantienen la estructura 2ª, 3ª y 4ª (puentes de H, puentes disulfuro, fuerzas de van der Waals, fuerzas electrostáticas). c) ¿Qué factores provocan la desnaturalización? [0’5]. . La desnaturalización ocurre cuando la proteína se ve sometida a condiciones ambientales desfavorables tales como: variaciones de Tª, variaciones de pH, radiaciones U.V, etc ya que estos cambios producen la rotura de los enlaces que mantienen la estructura espacial d) ¿Qué es la renaturalización y cómo se produce? (0,5) Proceso de recuperación de la estructura original de la proteína. Esto ocurre cuando los factores de desnaturalización son poco intensos y duran poco tiempo (desnaturalización reversible). PREGUNTA 7 Describa la estructura terciaria [0’75] y cuaternaria [0’75] de las proteínas haciendo especial hincapié en los enlaces y las fuerzas que las estabilizan Estructura terciaria: conformación en el espacio de la estructura secundaria. Esta estructura da funcionalidad a la proteína. Se mantiene por los enlaces de los radicales de los aminoácidos: electrostáticas, van der Waals, puentes disulfuro, puentes de hidrógeno. Estructura cuaternaria: presente en las proteínas formadas por más de una cadena peptídica. Dichas cadenas se ensamblan por los mismos tipos de

enlaces de la estructura terciaria: disulfuro, puentes de hidrógeno, electrostáticas….pero entre radicales de cadenas diferentes. A estas proteínas se les llama oligoméricas. PREGUNTA 8 A la vista de la imagen, conteste las siguientes cuestiones: a) ¿Qué tipo de molécula o macromolécula le sugiere la figura adjunta? [0’25]. Proteína b) ¿Qué estructura representa? [0’25]. ¿Qué tipos de enlaces estabilizan el entramado molecular que se observa en la figura? [0’5]. Estructura: alfa hélice Enlaces: puentes de hidrógeno entre CO de un enlace peptídico y NH de otro enlace (se encuentran enfrentados) c) ¿Qué otro tipo de estructura del mismo nivel de complejidad conoce? [0’2]. Beta-laminar Analice las características de cada una de ellas [0’8]. Contad las mismas características que en la pregunta 3 b) PREGUNTA 9 ¿Cómo se puede explicar que una célula típica de nuestro cuerpo posea unas 10000 clases diferentes de proteínas si el número de aminoácidos distintos es solamente de 20? Razone la respuesta [1]. El orden de esos aminoácidos (estructura primaria) puede presentar infinitas combinaciones. Y esa estructura primaria condiciona las estructuras posteriores (2ª, 3ª y 4ª).

PREGUNTA 10

En relación con la figura adjunta, responda las siguientes preguntas: a).- ¿Qué representa la figura en su conjunto? [0’25]. Los niveles estructurales de una proteína Indique el tipo de estructura señalado con el número 1, el tipo de monómeros que la forman y el enlace que la caracteriza [0’5]. Estructura primaria. Los monómeros son aminoácidos y el tipo de enlace es el enlace peptídico b) Nombre las estructuras señaladas con los números 2, 3, 4, y 5 [0’5]. 2: estructura secundaria alfa hélica 3: estructura secundaria lámina plegada 4: estructura terciaria 5 estructura cuaternaria b).- Describa los cambios fundamentales que ocurren desde 1 hasta 5 [0’75]. 1: ordenación aas 2 y 3: plegamiento de la cadena estabilizado por puentes de H 4: estructura terciaria-espacial- de la proteína (conformación nativa). Enlaces entre radicales 5: estructura cuaternaria (entre cadenas peptídicas). Enlaces entre R ¿Cómo afectan los cambios de pH y de temperatura a estas estructuras? (0,25) Se produce desnaturalización (pérdida estructura 2ª,3ª y 4ª)

PREGUNTA 11 Cuando se fríe o cuece la clara de un huevo cambia su aspecto y consistencia. Proponga una explicación razonada para dichos cambios y justifique por qué se podrían desencadenar cambios semejantes con unas gotas de ácido clorhídrico [1]. Las altas temperaturas al freír un huevo implican desnaturalización de la ovoalbúmina (proteína) que lo forma. Esto implica pérdida de estructuras 2ª, 3ª con lo que el aspecto cambia y pierde la funcionalidad. Con los cambios de pH se provocaría el mismo efecto (agente desnaturalizante). Cambios de pH y de temperatura son agentes desnaturalizantes que implican que cambie la estructura nativa de la proteína.