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Propiedades Funcionales de las Proteínas Mgter. Bqca. Marta A. Horianski Cátedra: Química y Bioquímica de los Alimentos Facultad de Ciencias Exactas Químicas y Naturales Año 2013

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Propiedades Biológicas

Proteínas Propiedades Nutricionales

Propiedades Funcionales 2

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Propiedades funcionales o funcionalidad de las proteínas Son propiedades físico – químicas intrínsecas de cada proteína que le permiten contribuir a las características deseadas de un alimento en los cuales se encuentre naturalmente o es agregada.

Las propiedades funcionales influyen en:

Carácter sensorial

Comportamiento físico

Textura Durante la preparación Transformación Almacenamiento

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Propiedades funcionales o funcionalidad de las proteínas La funcionalidad de las proteínas es por lo tanto de gran importancia tecnológica, existiendo un gran interés por conocer los mecanismos implicados en la funcionalidad de las mismas para de esta forma, poder modificarlas y extender su rango de aplicabilidad. Debido a que la preferencia de los alimentos está basada principalmente a atributos sensoriales como la textura, el color, el sabor y el aspecto.

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Clasificación de las propiedades funcionales de las proteínas

Propiedades de hidratación (dependiente de las interacciones proteína–agua)

Propiedades superficiales o de interfase (dependen de la interacción de la proteína con dos fases inmiscibles: agua/aceite; agua/aire).

Propiedades dependiente de las interacciones proteína–proteína 5

Sorción de agua Absorción de agua

Propiedades de Hidratación

Retención de agua Dispersibilidad Solubilidad Viscosidad

Propiedades superficiales o de interfase

Emulsificación Espumado Capacidad de ligar lípidos Estructura de la película interfacial Reología de la película interfacial

Propiedades dependiente de las interacciones proteína-proteína

Gelificación Coagulación 6

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Propiedades funcionales que intervienen en un alimento Alimento

Propiedades funcionales

Bebidas

Solubilidad a pH diferentes, estabilidad al calor, viscosidad.

Salsas

Viscosidad, emulsificación, retención de agua

Masas de panadería

Formación de matriz y de una película que tenga propiedades de viscoelasticidad, cohesión

Productos de panadería y pastelería

Absorción de agua, emulsificación, espumado, pardeamiento

Productos lácteos

Emulsificación , retención de materia grasa, viscosidad, espumado , gelificación, coagulación

Reemplazantes de huevo

Espumado, gelificación

Productos cárnicos (Salchicha)

Emulsificación, gelificación, cohesión, absorción y retención de agua y de materia grasa

Productos similares a la carne (proteínas vegetales)

Absorción y retención de agua y de materia grasa, insolubilidad, firmeza

Recubrimientos alimenticios

Cohesión, adhesión

Productos de confitería y chocolatería (Chocolate con leche)

Dispersabilidad, emulsificación 7

Factores que influyen en las propiedades funcionales de las proteínas

Procesamiento

Intrínsecos Características del medio

8

4

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Intrínsecos

Características del medio

Procesamiento

Tamaño Forma (estructura secundaria, terciaria y cuaternaria) Composición y secuencia de aa Carga neta y distribución de las cargas Cociente hidrofobia/hidrofilia Grado de flexibilidad y rigidez Capacidad de interaccionar o repeler otros componentes

Contenido de agua pH Fuerza iónica (sales) Presencia de azúcares, polisacáridos, lípidos, agentes tensioactivos.

Calentamiento (temperatura) Agentes red/ox Solventes Secado Almacenamiento

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Relación entre estructura y funcionalidad de las proteínas Prever las propiedades funcionales de una proteína a partir de sus características estructurales resulta frecuentemente dudoso, se necesita una evaluación experimental mediante pruebas que incluyen desde medidas concretas de propiedades físico-químicas bien definidas a ensayos simples sobre su aplicación. Se trató de cuantificar la relación entre estructura y funcionalidad de una proteína. Aunque no se pueden cuantificar bien estos parámetros estructurales tienen gran influencia en las propiedades funcionales de las proteínas.

Funcionalidad = f (Parámetros estructurales) 10

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Relación entre estructura y funcionalidad de las proteínas

Aproximación cuantitativa:

Se busca desarrollar ecuaciones que describen las propiedades funcionales en función de un cierto número de descriptores estructurales. Ejemplo: Fuerza del gel = f (Hidrofobicidad superficial (ANS), SH Capacidad de espumado = (Hidrofobicidad total – Método de Bigelow) El estudio de la relación entre la estructura proteica y funcionalidad es la base para el diseño racional de ingredientes proteicos con funcionalidad específica para se aplicados al desarrollo de alimentos: Con determinadas características texturales y organolépticas A la formulación de alimentos light (contenido graso reducido, sin colesterol) Para deportistas De uso clínico Como estabilizantes, gelificantes, agentes de espumado o emulsificación. 11

Parámetros estructurales utilizados en relación a la funcionalidad de las proteínas

Parámetros estéricos

Hidrofobicidad

Parámetros eléctricos

Parámetros termodinámicos

Superficial Total Balance hidrofóbico/hidrofilico

Tamaño y forma molecular Flexibilidad molecular Contenido SH/SS

Carga neta Carga superficial Potencial Z Entalpía de desnaturalización Temperatura de desnaturalización 12

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Facultad de Ciencias Exactas Químicas y Naturales. UNaM Química y Bioquímica de los Alimentos

Propiedades de hidratación Mgter. Bqca. Marta A. Horianski Año 2013

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Las propiedades de hidratación dependen de la interacción proteína-agua El contenido y/o estado físico del agua influye tanto en las propiedades organolépticas y de textura de un alimento como en su estabilidad microbiológica y físico-química. Las propiedades de hidratación influyen en la formulación, procesamiento y almacenamiento. En los últimos años se han desarrollado diversas técnicas para la extracción y purificación de proteínas (leche, soja, huevo, sangre, etc.) de esta manera se usan comercialmente en la fabricación de otros alimentos. Para utilizar los concentrados y aislados secos de proteínas, hay que hidratarlos, por eso es importante estudiar las propiedades de 16 hidratación y rehidratación de las proteínas alimenticias.

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Etapas de hidratación de un polvo proteico

ADSORCIÓN

H2 O (Vapor)

PROTEÍNA DESHIDRATADA

HINCHAMIENTO

H2 O (Líquida)

ABSORCIÓN H2 O

SOLUBILIZACIÓN

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Capacidad de sorción de agua: Indica la aptitud de un material a adsorber agua en forma espontánea cuando se lo expone a una atmósfera de humedad relativa constante. En principio es un fenómeno superficial. Si la extensión de la hidratación es muy importante, puede ocurrir absorción en el interior, hinchamiento y eventualmente solubilización.

Capacidad de absorción de agua: Indica la aptitud de un material a embeber agua en su estructura en forma espontánea cuando se lo pone en contacto con el agua a través de una superficie que se la mantiene húmeda o por inmersión.

Capacidad de retención de agua: Indica la aptitud de un material hidratado para retener agua frente a la acción de una fuerza externa de gravedad, centrifugación o compresión.

Hinchamiento: Indica el cambio de volumen que acompaña a la hidratación. 18

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Adsorción de agua

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Adsorción de agua La isoterma de sorción se describe gráficamente como la cantidad de agua adsorbida en función de la humedad relativa de la atmósfera circundante al material o actividad de agua del material. Esta cantidad de agua es la captada luego de que el equilibrio ha sido alcanzado a una temperatura constante.

Aw = p/p0 = % Humedad Relativa/100

p = presión de vapor de agua del material a la temperatura T0 p0 = presión de vapor de agua pura a temperatura T0 T0 = Temperatura del sistema

La isoterma de adsorción se obtiene al colocar el material seco en varias atmósferas de HR creciente y midiendo el peso ganado debido al agua incorporada. 21

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Isoterma de sorción Isoterma: Es la relación entre el contenido de agua (humedad) versus la Aw

Zona Isoterma de2sorción Zona 3

Aw

0,2

0,8

Isoterma de sorción y desorción Desorción Debido al fenómeno de histéresis ambas isotermas no coinciden, encontrándose la de desorción por encima de la de adsorción. Aw

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Importancia de las isotermas: Pueden dar información de la estabilidad de las proteínas y por lo tanto del producto. Las proteínas deshidratadas están en un estado vítreo que las hace estables, cuando la sometemos a una atmósfera húmeda y cambio de temperatura esta puede pasar a una estructura gomosa amorfa que tiene mayor movilidad lo que puede llevar a cambios tales como desnaturalización con deterioro del producto. Son útiles para valorar la higroscopicidad de un producto proteico y el peligro de apelmazamiento. Importantes en el proceso de secado de un producto.

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Modelos matemáticos para describir las isotermas A los fines de realizar una interpretación teórica de las isotermas de sorción de agua, existen muchos modelos matemáticos. Un modelo útil es la conocida isoterma de BET (Brunauer y col., 1938) usada en ciencias de los alimentos principalmente para estimar el contenido de humedad de monocapa (Xm), valor relacionado con el período de vida útil de almacenamiento de alimentos deshidratados. Ecuación de BET: X=

Xm . CB . AW (1- AW) (1-AW + CB . AW)

X = Contenido de humedad en base seca Xm = Contenido de humedad de monocapa en base seca CB = Constante dependiente de la temperatura Describe adecuadamente los datos experimentales por debajo de AW = 0,5. 24

Ecuación de GAB El uso de esta ecuación en alimentos ha sido formalmente propuesta por Van der Berg (1981). Es recomendado por la European Project Cost 90 como modelo estándar de ajuste de isotermas, ya que es aplicable a la mayoría de los alimentos en el intervalo de Aw de interés práctico, esto es 0,10 a 0,90.

X=

Xm . K . CG . AW (1- K . AW) (1- K . AW + CG . K . AW)

Donde Xm y X tienen el mismo significado que en la ecuación de BET K es una constante dependiente de la temperatura relacionada a la constante CB de la ecuación de BET de la siguiente forma CB = CG . K Si K = 1 la ecuación de GAB se reduce a la de BET 25

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Absorción de agua

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Absorción de agua La absorción de agua tiene significación para los biopolímeros, en estos sistemas la solvatación esta impedida en cierto grado por la presencia de fuerzas intermoleculares. Se llega a una situación de equilibrio entre el polímero hinchado y el agua. Si no existiera impedimento la solvatación sería indefinida y se llegaría al estado de solución.

Proteína hinchada

H2O 27

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Alimentos en los cuales es importante la absorción de agua

Carnes procesadas: Embutidos, fiambres, etc. Masas

En estos alimentos semi-sólidos las proteínas embeben agua sin disolverse e imparten cuerpo, viscosidad y textura 28

Aparatos utilizados para la medición de la absorción de agua Aparato de Baumann (1966). Aparato modificado de Baumann (Torgersen y Toledo, 1977).

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Curvas de absorción de agua La cantidad de agua absorbida (q) a cada tiempo se expresa como ml de agua/g masa seca (MS) y se grafica en función del tiempo.

Las proteínas absorben en un rango de 2 – 12 ml/g.

30

Ecuación para modelar las curvas de absorción de agua

Para describir matemáticamente las curvas, se utiliza la siguiente ecuación a dos parámetros (Pilisof y col., 1985).

q = Q t / (B + t)

q = cantidad de agua absorbida en el tiempo t. Q = máxima capacidad de absorción de agua. B = tiempo necesario para absorber la mitad de la cantidad máxima de agua (Q/2). 31

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Cinética de absorción de agua La velocidad de absorción de agua puede obtenerse diferenciando la ecuación anterior con respecto al tiempo.

dq / dt = [1/BQ] (Q –q)2 (Q –q) = cantidad de agua que debe ser absorbida para alcanzar el equilibrio. (BQ)-1 = constante específica de velocidad K. Cuanto más rápida es la absorción de agua, B es más chica. La constante de velocidad puede ser importante en la formulación de un producto para saber que requerimientos energéticos o mecánicos se necesitan para poder hidratarlos. 32

Aplicaciones Sirve para determinar la absorción espontánea de agua de cualquier material proteico en polvo. Permite determinar la capacidad de absorción de agua y velocidad de hidratación. Es un parámetro muy importante desde el punto de vista tecnológico, vinculado a la práctica de rehidratación que normalmente se realiza antes de la utilización de cualquier ingrediente proteico. Permite estudiar el efecto de la temperatura, pH y de la presencia de solutos en el agua de hidratación.

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Limitaciones Cuando las proteínas son muy solubles y dan soluciones de baja viscosidad, se observa de que luego de llegar al máximo en la curva de absorción de agua, esta comienza a decrecer. En estos casos no se puede definir una máxima capacidad de absorción de agua.

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Factores ambientales que influyen en las propiedades de hidratación

Concentración pH Temperatura Tiempo Fuerza iónica Presencia de otros constituyentes

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Concentración: La absorción total del agua aumenta con la concentración proteica.

pH: Las variaciones de pH modifican la ionización y carga neta de las moléculas proteicas, alterando las fuerzas atractivas y repulsivas entre proteínas y la capacidad de asociarse con el agua. A pH isoeléctico la hidratación e hinchamiento mínimo, las interacciones proteína – proteína son máximas y mínimas las interacciones con el agua. Tanto al lado alcalino como al ácido del pH Isoeléctrico, las proteínas fijan más agua debido al aumento de la carga neta y de las fuerzas repulsivas. A pH 9-10 la capacidad de fijación de agua de la mayor parte de las proteínas es máxima (ionización de restos sulfhidrilo y tirosina). A pH superiores a 10, la pérdida de los grupos e – amino cargados positivamente de los restos lisilo reduce la fijación de agua. 36

pH no isoeléctrico

pH isoeléctrico 37

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Por ejemplo durante el período pre–rigor post morten, la capacidad de retención de agua del músculo crudo de buey decrece acusadamente cuando el pH baja de 6,5 a 5 (punto Isoeléctrico). Esto motiva una disminución de la jugosidad y textura de la carne.

Capacidad de retención de agua del músculo de buey en función del pH. ( R. Hamm 1963) 38

Proteínas de soja comerciales

*

P90 NB

PP 500E

*

PP 630

* PP710

*

Elizalde y col. (1993). J.F.S.

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Temperatura: El aumento de la temperatura disminuye la capacidad de fijación de agua de las proteínas, debido a descenso del número de puentes de hidrógeno y de la hidratación de grupos iónicos.

Durante el calentamiento se produce desnaturalización y agregación lo que puede reducir la superficie de la molécula proteica y la disponibilidad de grupos polares para fijar el agua.

Sin embargo cuando se calientan moléculas compactas hay disociación y desdoblamiento de la misma por lo que se puede mejorar la fijación del agua al exponerse grupos hidrófilos previamente enterrados. La capacidad de fijación de agua en las proteínas desnaturalizadas puede ser 10 % superior a la proteína nativa.

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Fuerza iónica: La naturaleza y la concentración de los iones tienen efectos significativos sobre la absorción, hinchazón y solubilidad de las proteínas. A bajas concentraciones las sales aumentan la capacidad de fijación de agua de las proteínas, debido a que los iones salinos hidratados se fijan débilmente a los grupos cargados de la proteínas. A estas concentraciones no afectan la capa de hidratación de los grupos cargados de las proteínas y el incremento de la capacidad de fijación de agua se debe a la asociada a los iones ligados. A concentraciones salinas altas gran parte del agua presente en el medio se fija a los iones salinos, lo que determina la deshidratación de las proteínas. 41

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H2O 10 % 20 % 30 %

4

También se observa una variación de la velocidad de absorción de agua por la proteína para alcanzar el máximo de absorción, dependiendo de la naturaleza de la sal o soluto y concentración. Se observa un aumento de tiempo necesario para alcanzar la máxima absorción de agua.

Glucosa

2 0 0

10

20

30

Tiempo H 2O 10 % 5%

8%

15 %

2%

4 NaCl 2

0 20

40 Tiempo

60

42

El conocimiento de esto es muy importante para algunas aplicaciones

En la fabricación de jamón cocido se inyecta una solución salina con fosfatos, ClNa, nitritos, nitratos etc., en altas concentraciones y otros componentes ligadores (proteínas, almidones) por lo que hay que hidratar una proteína en polvo en un medio con una alta concentración salina. Una proteína de soja no se va a hidratar, necesitará mucho agente hidratante y el grado de hidratación será menor. Por eso primero se debe hidratar la proteína en agua y luego agregar las sales.

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Solubilidad

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Desde el punto de vista termodinámico,

La solubilización corresponde a una disociación simultánea de las moléculas del disolvente y de las moléculas de proteínas, previa a una dispersión de estas ultimas en el disolvente, con una superficie interfacial de máximo contacto entre la proteína y el disolvente.

Desde el punto de vista operacional

La solubilidad de una proteína se define como la proporción de nitrógeno o proteína de una muestra proteica que se solubiliza luego de un determinado y específico procedimiento de solubilización. 47

Factores que afectan la solubilidad

Factores intrínsecos propios del polímero

Peso molecular Estructuras 2º y 3º Forma Composición de aa Ionización, etc.

Factores extrínsecos del sistema en el que se encuentra

pH Fuerza iónica Constante dieléctrica Temperatura, etc.

Solubilidad de las proteínas en agua

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Promueven la asociación proteína – proteína y disminuyen la solubilidad

Hidrofóbicas

Interacciones que influyen en la Solubilidad de las proteínas Promueven la interacción proteína – agua por lo tanto aumentan la solubilidad

Iónicas

La solubilidad de una proteína viene impuesta por la hidrofilia y la hidrofobia de la superficie de la misma que contacta con el agua de entorno. Cuanto menor sea el número de zonas hidrofóbicas de la superficie 49 mayor es la solubilidad.

Influencia de pH en la solubilidad A valores de pH a su punto isoeléctrico, las proteínas tienen cargas netas positivas o negativas. La repulsión y la hidratación de los restos cargados promueven la solubilización de la proteína. Si se representa gráficamente la solubilidad en función del pH se obtiene corrientemente una gráfica en forma de U. La solubilidad mínima se da a un pH próximo al isoeléctrico pI. 100

-

HOOC – R –NH+3

OOC – R –NH2

H+

HO-

50

-

0

2

Perfil de solubilidad

OOC – R – NH+3

4

6 pH

8

50

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Influencia de pH en la solubilidad La mayor parte de la proteínas de los alimentos son acidas (Asp + Glu > Lys + Arg + His) con una solubilidad mínima a pH = 4-5 (pI) y máxima a pH alcalinos. A pI debido a ausencia de repulsiones electrostáticas se promueve la agregación y precipitación (interacciones hidrofóbicas). Algunas proteínas pueden ser soluble a su pI debido a que el cociente entre los retos hidrófilos/grupos apolares de su superficie es alto (fuerzas de repulsión > interacciones hidrofóbicas). Como la mayor parte de la proteínas son muy solubles a pH alcalino (8-9), la extracción de las proteínas de sus fuentes vegetales, como la harina de soja, se lleva a cabo a estos pHs. Luego la proteína se recupera del extracto por precipitación isoeléctrica a pH 4,5 – 4,8. 51

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La desnaturalización por calor modifica el perfil de solubilidad de las proteínas frente al pH.

Perfil de solubilidad en función del pH de disoluciones de extracto de proteínas del suero lácteo calentadas a 70 ºC durante diversos períodos de tiempo. 53

Influencia de la fuerza iónica en la solubilidad Sales neutras “Saltin –in” : salación : Los iones de sales neutras a baja concentración entre 0,5 y 1 M pueden aumentar la solubilidad de las proteínas. Los iones reaccionan con las cargas de las proteínas y rebajan la atracción electrostática entre las cargas opuestas de grupos próximos. Por otro lado la solvatación debido a estos iones permite aumentar la solvatación de las proteínas y por lo tanto de su solubilidad.

“Saltin –out” : desalado : A concentraciones de sales neutras superiores a 1 M la solubilidad de las proteínas decrece y puede haber precipitación. Se presenta una competencia entre la proteína y los iones salinos por las moléculas de agua necesarias para su solvatación respectiva. Las interacciones proteína – proteínas resultan más importantes que las interacciones proteína – agua y esto puede conducir a una agregación seguida de precipitación. 54

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Influencia de la fuerza iónica en la solubilidad La acción precipitante de las sales aumenta con su energía de hidratación y su volumen estérico.

Según la serie de Hofmeister, los iones pueden clasificarse así: SO4= < F- < CH3COO- < Cl- < Br- < NO3- < I- < ClO4- < SCNNH4+ < K+ < Na+ < Li+ < Mg++ < Ca++ Los iones de la derecha favorecen la solubilidad.

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Influencia de los disolventes en la solubilidad

Afectan a las proteínas ya sea directamente por unión específica o indirectamente alterando el carácter del solvente.

La adición de algunos disolventes, tales como el etanol o la acetona a una solución acuosa de proteína, rebaja la constante dieléctrica del medio. Disminuyen las fuerzas electrostáticas de repulsión existentes entre las moléculas proteicas, lo que contribuye a la agregación y precipitación.

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Influencia de la temperatura en la solubilidad A T entre 0 y 40- 50ºC la solubilidad . A T 40 - 50ºC la solubilidad .. El movimiento de las proteínas es suficiente para romper los enlaces implicados en la estabilización de las estructuras secundaria y terciaria. Esto va seguido de desnaturalización y agregación. A T 0 ºC. Los sistemas de estabilidad de la proteína se ven afectados, los aa se ionizan con dificultad por lo tanto puede haber asociación y precipitación.

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Clasificación de las proteínas en función de su solubilidad

Albúminas (seroalbúmina, ovoalbúmina, en agua a pH 6,6. Globulinas

lactoalbúmina) solubles

lactoglobulina) solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7

Prolaminas (zeina, gliadinas) solubles en etanol al 70 %. Gluteninas (gluteninas de trigo) insolubles en los disolventes anteriores pero solubles en ácidos pH 2 o bases pH 12.

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Utilidad de las características de solubilidad de las proteínas

Selección de las condiciones optimas de purificación y separación de fracciones proteicas.

extracción,

Conocimiento de las aplicaciones potenciales de la proteína. Optimizar las condiciones de procesamiento Indicar el grado de tratamiento térmico por calor.

60

Indice de solubilidad

La solubilidad se expresa comúnmente como nitrógeno soluble en agua, índice de solubilidad de nitrógeno (NSI), proteína soluble en agua o índice de proteína soluble (PSI) o índice de dispersibilidad de proteína (PDI).

Los más comunes son: NSI : índice de solubilidad de nitrógeno (NSI) [g de N2 en solución/ N2 total] . 100 PDI: índice de dispersibilidad de proteína [g de proteína en dispersión/ proteína total] . 100

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Método para la determinación de la solubilidad

Etapas básicas para la determinación de la solubilidad Dispersión de la proteína en H2O (0,2 – 2 %) Ajuste de pH (HCl, NaOH) Agitación Centrifugación Dosaje de nitrógeno en el sobrenadante.

El método de referencia para la determinación de Nitrógeno es el de Kjeldahl.

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Otros métodos para la determinación de proteína El método de Kjeldahl es un método complejo que insume bastante tiempo. Por lo que se pueden usar otros métodos alternativos siempre y cuando se compruebe que arrojen los mismos resultados o bien cuando se ha establecido la correlación con el método de Kjeldahl. Absorbancia a 280 nm (UV) Absorbancia en el UV lejano Método de Biuret Método de Lowry Método de Bradford Método del ácido 4,4´ - Dicarboxi – 2, 2´ - biquinolina (BCA)

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Viscosidad

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La aceptación del consumidor de alimentos líquidos o semisólidos depende de la viscosidad y de la consistencia del producto.

La viscosidad es importante en: Alimentos líquidos: bebidas, salsas, cremas. Aprovechamiento de operaciones: enfriamiento y secado por atomización.

mezcla,

calentamiento,

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La viscosidad de un fluido refleja su resistencia al deslizamiento cuando se la somete a la acción de una fuerza de cizalla. La mayoría de las disoluciones macromoleculares se comportan como fluidos pseudoplásticos. La viscosidad aparente disminuye a medida que aumenta la velocidad de deformación.

D

66

El factor principal que influye en el comportamiento viscosimétrico de los fluidos proteicos es el diámetro aparente de las moléculas proteicas.

El diámetro depende de:

Características intrínsecas de la molécula proteica (tamaño, volumen, estructura, asimetría molecular, etc.) Las interacciones proteínas – disolvente, que influyen en la hinchazón, solubilidad y esfera de hidratación hidrodinámica que rodea a la molécula. Las interacciones proteína – proteína que determina el tamaño de los agregados 67

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El comportamiento pseudoplástico puede explicarse por los siguientes fenómenos:

Orientación de las moléculas en el sentido de la deformación. Deformación de la esfera de hidratación que rodea a la proteína en la dirección de deslizamiento. Rotura de los enlaces de hidrógeno y de otros enlaces débiles provocando así la disociación de los agregados o de la red proteica.

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La viscosidad de las disoluciones proteicas pueden estar afectadas por pH, temperatura, fuerza iónica, Ca, agentes oxidantes. Por lo general a pH alcalino la viscosidad de la mayoría de las proteínas aumenta

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