TRANSFORMACION DEL MUSCULO EN CARNE

TRANSFORMACION DEL MUSCULO EN CARNE FUNCION DEL MUSCULO IN VIVO En la miofibrilla tenemos que los filamentos gruesos de la Miosina y los finos de la

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TRANSFORMACION DEL MUSCULO EN CARNE

FUNCION DEL MUSCULO IN VIVO En la miofibrilla tenemos que los filamentos gruesos de la Miosina y los finos de la Actina se conectan a través de las cabezas de la primera con 6 filamentos de la segunda. En reposo no están conectados. En contracción las proteínas contráctiles están asociadas con el complejo de las Troponinas (C,T, e I) y la Tropomiosina. Las primeras T(C) confieren sensibilidad al calcio tras la hidrólisis del MgATP por la ATPasa. La activación del músculo es debido a un estímulo nervioso que llega a la placa motora terminal de la miofibrilla. La calsecuestrina se disocia del Calcio (retículo endoplasmático), aumenta su concentración y se satura la Troponina-C provocando un cambio configuracional por lo que la Troponina-I no es capaz de evitar más que la Actina interactúe con el MgATP de las cabezas de la miosina.

ATP unido al sitio de unión en la miosina, ésta se disocia de la actina

La ATPasa hidroliza el ATP en ADP y Pi, ambos quedan en la M.

La cabeza de la Miosina se mueve sobre la actina debilmente

Se libera el Pi y se produce el Golpe,la cabeza de la Miosina empuja la Actina

Al final del Golpe se libera el ADP y se da nuevamente el rigor

Etapa 4. Estado relajado

Estado 5: Golpe

Complejo actinomiosina en el estado de rigor. Entrecruzamiento a 45°

Estado 1. Estado de Rigor

Filamento de Actina se mueve

REGULACION DE LA CONTRACCION MUSCULAR POR EL CALCIO Ca2+ ACTINA TROPONINA-I TROPONINA-C

TROPOMIOSINA CABEZA CALCIO

MIOSINA

CONCENTRACION DE CALCIO < 10-7 M

CONCENTRACION DE CALCIO > 10-6 M

LUGAR DE UNION

El MgADP es cargado sobre la miosina por el ATP citosplasmático o por acción de la ATPcreatinfosfotransferasa o la ATP.AMPfosfotransferasa. Cuando cesa el estímulo se reabsorbe el calcio hacia el retículo, y la Troponina-I evita la unión Actina-Miosina En vivo la fuente de ATP es la respiración por la vía glicolítica aerobia a partir de glucógeno o ácidos grasos. Cuando se necesita más ATP y no hay oxígeno se usa la vía glicolítica anaerobia que es ineficaz y el glucógeno se transforma en ác.láctico ADP + CREATINFOSFATO

CREATINA + ATP

Glucolisis Postmortem Similar al músculo vivo. El proceso continúa hasta que las enzimas son inactivadas a pH 5.4-5.5 y ocurre el punto isoleléctrico de las proteínas. La velocidad de caída varía con la especie y con el tipo de músculo. El uso de SO4Mg2 antes del sacrificio intravenoso reduce la velocidad, en cambio el uso de sales de Calcio acelera la velocidad.

Glucolisis Postmortem La velocidad de glucolisis postmortem aumenta al aumentar la temperatura externa por encima de la ambiental. Los diferentes músculos tienen diferente velocidad por las diferentes velocidades de caída de la temperatura según su cercanía con el exterior y las velocidades de glucolisis serán mayores en los músculos que se enfrian lentamente. Esto explicaría en parte el sindrome PSE (caída del pH a 5.4 en 40 minutos) que desarrollaría temperatura antes del sacrificio. La estimulación eléctrica despues del sacrificio causa una mayor caída del pH.

Velocidad de caida del pH según la temperatura

7.0

pH

43°C

7°C 5.5 Marsh,1954

2 hs

20 hs

Efecto de la especie en la caida del pH (37°C) 7.0

Vacuno

Caballo

pH Cerdo

5,5

Horas

Instauración del rigor mortis En los segundos que siguen al sacrificio el animal presenta contracciones persistentes de la musulatura por causa de excitaciones nerviosas y no va más alla de 20-30 minutos (ETAPA de IRRITABILIDAD) La ausencia de ATP hace que las cadenas de actinomiosina queden rígidas. El tiempo de aparición del RM puede ser calculado si se sabe la temperatura, la reserva de glucógeno, los niveles de ATP y Creatina. La aparición del RM (ETAPA del RIGOR MORTIS) va acompañada por una disminución de la CRA.

Instauración del Rigor mortis Aumenta la dureza de la carne El momento en que se produce el RM varia Especie. Bovinos 10-12 horas, cerdos 6-8 horas  Tipo de fibra muscular. Las f.blancas el pH baja más rápido que las f.rojas.  Stress anterior al sacrificio. Se pueden distinguir 2 grandes sindromes:DFD ( dry, firm,dark) o PSE (palide, soft, exudative) 

Instauración del Rigor mortis Cambios químicos El ADP resultante es desaminado para producir Inosina monofoosfato (IMP), que se desfosforila y da Inosina. La Ribosa se separa de ésta y se forma la Hipoxantina. También hay liberación de amoníaco. ATP

ADP Pi

IMP Pi + NH3

Inosina Pi

Hipoxantina Ribosa

Carnes DFD DFD. Cuando las condiciones antes del sacrificio o el transporte se hace inadecuadamente se produce un agotamiento del glucógeno y el pH final se mantiene despues de la faena mayor a 6.0. Estas son carnes oscuras, elevada CRA y son muy sensibles a los microorganismos que hacen dificil su conservación bajo refrigeración.

Carnes PSE PSE. Suelen aparecer en ganado porcino después de un stress agudo antes del sacrificio dando un pH muy bajo en la primer hora cuando la carne aún esta caliente. Las causas están en la genética (halotano +). El rendimiento tecnológico de estas carnes es inferior a la normal (Ej: mermas mayores en jamones cocidos)

Baja del pH Postmortem 7.0 D.F.D pH NORMAL 5.5

P.S.E 1 hora

Horas Postmortem

Acortamiento por frío 40

A. Refrigeración

Temperatura de Refigeración

Zona de Riesgo: Putrefacción bacteriana y acortamiento por calor

rápida

B. Refrigeración correcta

C: Refrigeración

C

lenta

20

B

10 Acortamiento por frío

4

8

A 12

Horas Postmortem 16

20

24

Maduración La conservación de la carne refrigerada con el objetivo de obtener el ablandamiento se denomia ETAPA DE MADURACION. Sin embargo el prolongamiento de esta lleva a la ETAPA DE ALTERACION microbiana y de las carccterísticas organolépticas de la carne.

Maduración El Colágeno no sufre modificaciones importantes. El ablandamiento es debido a la acción de enzimas: calpaínas I y II (calcio dependientes) que degradan la desmina , debilitan la unión de la actina a los discos Z, la tropomiosina y la troponina-T y se van haciendo mas proteolíticas a medida que disminuye el pH ya que sus inhibidoras no actúan hasta que al final se autolisan.. las catepsinas B,D,H y L(liposomales). La Catepsina L es quizás la que mas importancia tiene en el ablandamiento al atacar todo el complejo actinomiosina, y las troponinas. Las calpastatinas (inhibidoras de las calpaínas)

Maduración El color también se altera, oxidándose la Mb. Hay un desarrollo de los aromas por formación de hipoxantina, pero también con el tiempo aparecen olores desagradables. Enranciamiento de las grasas se retarda si el pH es alto Se incrementa la CRA pero puede exudar jugo.

Bibliografía Lawrie,R.A. “Ciencia de la carne” Cañeque,V. “La carne, aspectos químicos y estructurales que afectan a su calidad sensorial”. Diestre,A. “Factores que afectan la calidad de la canal y de la carne”. Mathews,C.K. “Bioquímica”

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