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APRENDIZAJES ESPERADOS: • Identifican la composición y función biológica de los carbohidratos. • Identifican la estructura, composición y organización de las proteínas. • Comprenden el rol biológico de ciertas proteínas en función de sus estructuras. • Reconocen la estructura de los ácidos nucleícos y sus funciones.
PREGUNTA PREVIA • ¿Qué polímero natural se presenta en mayor proporción en el siguiente alimento: carbohidrato o proteínas?
Proteínas (principalmente Albúmina)
PREGUNTA PREVIA • ¿Qué polímero natural se presenta en mayor proporción en el siguiente alimento: carbohidrato o proteínas?
Carbohidratos (Almidón)
PREGUNTA PREVIA • ¿Qué polímero natural se presenta en mayor proporción en el siguiente alimento: carbohidrato o proteínas?
Proteínas (Actina y Miosina)
PREGUNTA PREVIA
• ¿Qué función biológica cumple los carbohidratos?
Energética y Estructural
PREGUNTA PREVIA
• ¿Qué función biológica cumple las proteínas?
Estructural y Transporte
PREGUNTA PREVIA • ¿Qué similitudes existen entre estas moléculas?
•
Ambas moléculas tienen seis átomos de carbono, cinco grupos hidroxilos (–OH) y un grupo carbonilo (–C=O).
PREGUNTA PREVIA • ¿Qué diferencias existen entre estas moléculas?
• El grupo carbonilo de la glucosa está dentro del grupo funcional aldehído, y en la fructosa como cetona.
PREGUNTA PREVIA • ¿Estas moléculas son solubles en agua?
•
Ambas moléculas son solubles en agua, debido a que poseen grupos polares (–OH).
PREGUNTA PREVIA • ¿Qué molécula se forma al unir la glucosa con la fructosa?, ¿qué molécula se elimina a partir de esta reacción química?
• De la unión glucosa con una fructosa se origina una molécula de sacarosa (disacárido); y se elimina una molécula de agua.
¿QUÉ SON LOS POLÍMEROS NATURALES?
• Los polímeros naturales, como su nombre lo indica, son de origen natural. • Pueden ser de origen animal o vegetal. • Algunos ejemplos de polímeros naturales son: La celulosa, el algodón, la seda, el caucho natural, la lana, la quitina, el almidón, el ADN.
EJEMPLOS DE POLÍMEROS NATURALES
Celulosa cruda blanqueada
EJEMPLOS DE POLÍMEROS NATURALES
Celulosa, imagen de microscopio electrónico
EJEMPLOS DE POLÍMEROS NATURALES
Algodón
EJEMPLOS DE POLÍMEROS NATURALES
Algodón: imagen de microscopio electrónico
POLÍMEROS NATURALES
• Las moléculas precursores generan, a su vez, moléculas de mayor masa molecular, llamadas monómeros, los que se unen entre sí, formando los polímeros naturales.
POLÍMEROS NATURALES • De acuerdo con el tipo de unidad estructural que los integra, los polímeros naturales que constituyen la materia viva corresponden básicamente a tres grandes categorías:
ACTIVIDAD: RESPONDER • ¿Qué semejanzas hay entre estos tres polímeros en cuanto a los elementos químicos que los conforman?, ¿qué diferencias? POLÍMEROS POLISACÁRIDOS PROTEÍNAS
ÁCIDOS NUCLEÍCOS
C
H
O
N
P
S
LOS CARBOHIDRATOS
CARBOHIDRATOS • • • •
Hidratos de Carbono. Glícidos o glúcidos (dulce). Sacáridos (azúcar). El azúcar común es uno sólo de los centenares de compuestos distintos que pueden clasificarse en este grupo. • Son macromoléculas formado por la unión de monosacáridos. • Cada monosacáridos formado por C, H y O. • Cada monosacáridos corresponde a un esqueleto formado entre 3 a 8 carbonos.
CLASIFICACIÓN Según el número de monosacáridos: • • • •
Monosacáridos Disacáridos Oligosacáridos Polisacáridos
:1 :2 : 3 a 10. : >10.
CLASIFICACIÓN
MONOSACÁRIDOS MONOSACÁRIDOS IMPORTANCIA Glucosa Constituye el “azúcar” del organismo. Es el que principalmente utilizan los tejidos. Fructosa El hígado y el intestino pueden convertirla en glucosa. Galactosa Es sintetizada en las glándulas mamarias, para formar la lactosa de la leche,
MONOSACÁRIDOS MONOSACÁRIDOS TIPO Eritrosa y Eritrulosa Tetrosas Ribosa y Desoxirribosa Ribulosa
Glusoca
FUNCIÓN Intermediarios en la glucólisis. Aldopentosa Constituyentes de los Ácidos Nucleícos. Cetopentosa Aceptor del CO2 en la fotosíntesis. Aldohexosa Molécula energética.
MONOSACÁRIDOS
MONOSACÁRIDOS
MONOSACÁRIDOS
DISACARIDOS DISACARIDOS MONOSACARIDOS
Maltosa
Lactosa
Sacarosa
Glucosa + Glucosa
IMPORTANCIA
Digestión con amilasa o hidrólisis del almidón. Glucosa+ Galactosa Principal fuente de carbohidratos en el lactante. Glucosa + Fructosa Se transporta en los fluidos vegetales.
DISACARIDOS
POLISACARIDOS • Entre los mas importantes están: Almidón; Glucógeno y Celulosa. FUNCIONES: • Energético. • Estructural. • Mensajeros.
POLISACARIDO: CELULOSA • Polisacárido estructural en los vegetales. • El algodón tiene sobre un 90% de celulosa. • La celulosa es homopolisacárido, es decir, está compuesto por un único monómero de azúcar.
POLISACARIDO: ALMIDÓN • Polisacárido, presente en la mayoría de las plantas. • Es una reserva alimenticia. • Lo encontramos en el maíz, arroz y papas, entre otros.
POLISACARIDO: QUITINA
ACTIVIDAD: CLASIFICAR • Clasifica estos tres carbohidratos en aldosas y cetosas.
ALDOSA
ALDOSA
CETOSA
ACTIVIDAD: RESPONDER 1. ¿Qué son los carbohidratos? 2. ¿En qué consiste el enlace glucosídico? 3. ¿Qué es el Almidón y cuál es su importancia? 4. ¿Por qué se considera a la Celulosa un polisacárido estructural? 5. ¿Qué es un disacárido?
PROYECCIONES
PROYECCIÓN DE FISCHER
PROYECCIÓN DE HAWORTH
LAS PROTEÍNAS
¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS? • Son las macromoléculas más abundantes de la célula. • Cumple función estructural y participa de los procesos metabólicos. • El 50% o más de la masa libre de agua (peso seco) del cuerpo humano se compone de proteínas.
Las proteínas se encuentran en plantas y animales y son esenciales para toda vida.
Las proteínas están construidas a base de unidades más pequeñas, los aminoácidos. Las proteínas pueden ser desdobladas para crear formas intermedias de tamaños y propiedades variables.
Forman estructuras de soporte y protección, tales como el cartílago, la piel, las uñas, el pelo y el músculo.
Conservan su actividad biológica solamente en un intervalo relativamente limitado de pH y de temperatura.
Las unidades monoméricas son los aminoácidos y el tipo de unión que se establece entre ellos se conoce como enlace peptídico. Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Compuesto nitrogenado natural de carácter orgánico complejo.
El nombre proteína deriva del griego “PROTEIOS” Alimentos ricos en proteínas son la carne, las aves, el pescado, los huevos, la leche y el queso .
AMINOÁCIDOS
Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).
LOS AMINOÁCIDOS
• Los aminoácidos experimentan una reacción ácidobase que los transforma en un ion dipolar o zwitterion, formando un ion amonio, y un ion carboxilato. • Debido a las cargas, los aminoácidos son solubles en agua y tienen propiedades anfóteras.
EL ENLACE PEPTÍDICO
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. El enlace peptídico es la unión entre un grupo α-carboxilo de un aminoácido (aa) y un grupo α-amino de otro aa.
FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO
ENLACE PEPTÍDICO •
Los aminoácidos se unen entre sí mediante una unión que recibe el nombre de enlace peptídico.
•
El conjunto de dos Aa unidos por un enlace peptídico recibe el nombre de dipéptido, si se trata de tres Aa tripéptido, y así sucesivamente. Se habla de oligopéptidos cuando hay un número moderado de Aa y de polipeptidos cuando hay un número elevado de Aa.
•
CADENAS PEPTÍDICAS
• Una cadena peptídica adquiere la estructura de planos sucesivos que pueden tomar distintos ángulos entre sí, y de los que salen lateralmente los grupos químicos de cada aminoácido (las cadenas laterales R).
Proteínas
•
Son polímeros de aminoácidos, (formados por un grupo -COOH, un grupo -NH2 y aun grupo -R con distinto número de C.)
El grupo NH2 de un AA se une con un grupo COOH del AA vecino, • perdiéndose una molécula de agua.( E. peptídico).
Clasificación de los Enlaces Peptídico según el numero de aminoácidos. - Aminoácido :1 unidad: -Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2. -Tripéptidos: si el n º de aminoácidos es 3. Tetrapéptidos: si el n º de aminoácidos es 4. Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es menor de 10.
Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el n º de aminoácidos es mayor de 10.
Niveles de organización de las proteínas. PRIMARIA: secuencia de AA. La sustitución de un solo AA altera su función. Cambios en esta estructura origina una proteína diferente que puede ocasionar enfermedades. P.e. (Anemia falciforme).
Estructura Primaria
Niveles de organización de las proteínas.
• SECUNDARIA: configuración espacial de la proteína, determinada por la proximidad de los AA Algunas poseen forma de "hélice" (alfa), y otras de "hoja plegada"(beta.)
Estructura Secundaria
HELICE ALFA •
•
Los planos de los sucesivos enlaces peptídicos se disponen formando una hélice dextrógira. Todas las cadenas laterales de los Aa se proyectan hacia fuera de la hélice y los grupos C=O y N-H de los enlaces peptídicos quedan hacia arriba o hacia abajo, en dirección más o menos paralela al eje de la hélice.
ESTRUCTURA BETA • En esta estructura los planos de los enlaces peptídicos sucesivos se disponen en zig.zag, La estructura se estabiliza también mediante enlaces por puentes de hidrógeno entre los grupos C=O y N-H de planos peptídicos pertenecientes a diferentes segmentos de la cadena polipeptídica.
TERCIARIA: Configuración tridimensional, determinada por plegamientos entre regiones alfa y beta de los polipéptidos.
ESTRUCTURA TERCIARIA • Las interacciones que estabilizan la estructura terciaria son variadas:
Puentes disulfuro (-S-S-). Puentes de hidrógeno. Interacciones electrostáticas. Interacciones de van der Waals. Interacciones hidrofóbicas entre.grupos apolares.
ESTRUCTURA TERCIARIA
CUATERNARIA: combinación de dos o más proteínas para formar una más compleja. La hemoglobina está formada por dos cadenas alfa y dos beta que pueden disociarse.
ESTRUCTURA CUATERNARIA • Cuando una proteína está formada por varias cadenas polipeptídicas denominadas subunidades proteicas (proteína oligomérica) existe un nivel estructural superior llamado estructura cuaternaria. • Se trata la asociación entre las distintas subunidades.
Estructura Cuaternaria
DISPOSICIONES DE CADENAS DE AA
VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEINAS Presente en las proteínas de origen animal. La leche materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta.
NECESIDADES DIARIAS DE LAS PROTEINAS Depende de la edad Depende del estado de salud Depende del valor biológico de las proteínas Se recomienda unos 40 a 60 gr. De proteínas/día
PROTEINAS DE ORIGEN VEGETAL O ANIMAL Las proteínas de origen animal son moléculas mucho más grandes
Valor biológico de origen animal es mayor que la de origen vegetal Un elevado aporte de ácidos grasos saturados aumenta el riesgo de padecer enfermadades cardiovasculares
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS.
Catalíticas Estructurales Contráctiles De defensa natural Digestivas De transporte
Tipos
Enzimas Reserva Transportadoras
Ejemplos Ácido-grasosintetosa
Ovoalbúmina
Localización o función Cataliza la síntesis de ácidos grasos.
Clara de huevo.
Hemoglobina Transporta el oxígeno en la sangre.
Protectoras en Anticuerpos la sangre Insulina
Hormonas
Estructurales
Colágeno
Contráctiles
Miosina
Bloquean a sustancias extrañas. Regula el metabolismo de la glucosa.
Tendones, cartílagos, pelos. Constituyente de las fibras musculares
Desnaturalización. Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente
DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
• Cambio en la disposición espacial de la cadena polipeptídica dentro de la molécula, desordenando su estructura. AGENTES FÍSICOS
AGENTES QUÍMICOS
Calentamiento
Ácidos
Enfriamiento
Bases
Tratamientos Mecánicos
Metales
Presión Hidrostática
Disolventes Orgánicos
Irradiación
Soluciones de sustancias orgánicas (urea, guanina)
Desnaturalización-Hidrólisis •
•
Desnaturalización de una proteína: pérdida de la conformación nativa y de sus propiedades originales (ej. coagulación por calor de las proteínas de la clara del huevo). Hidrólisis de una proteína: escisión en aminoácidos (ruptura de un enlace covalente por adición de agua).
Desnaturalización de la ribonucleasa: enzima con puentes disulfuros reducidos y sin actividad enzimática
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS • SEGÚN SU COMPOSICION: A) Holoproteínas o Proteínas Simples: Están formadas únicamente por cadenas polipeptídicas. B) Heteropoteínas o proteínas complejas o conjugadas: Además de las cadenas polipeptídicas, están compuestas también por una parte no proteica que se denomina grupo prostético. En este grupo están las metaloproteínas (ion metálico), glucoproteínas (glúcido), lipoproteínas (lípido), hemoproteínas como la hemoglobina (grupo hemo).
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS • SEGÚN SU ESTRUCTURA TERCIARIA: A) Proteínas globulares: Tienen una forma más o menos esférica, generalmente son solubles en agua o en disoluciones salinas diluidas. B) Proteínas fibrilares: con forma alargada; generalmente son insolubles en agua y son las responsables de la mayor parte de las estructuras fijas de los organismos.
LAS ENZIMAS
PREGUNTAS • ¿Qué significa que un aminoácido se clasifique como esencial? • ¿Qué diferencia a un aminoácido de carácter ácido de un aminoácido de carácter básico? • Las proteínas presentan una organización estructural que depende de las interacciones entre los aminoácidos que las forman. ¿Cuáles son las características de las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria? • ¿En qué consiste la desnaturalización de una proteína? • ¿Qué es un zwitterión y cómo se forma? • ¿Cómo se forma un enlace peptídico? • ¿Qué función cumple el colágeno? • ¿Qué diferencias existen entre una proteína fibrilar y una globular?
LOS ÁCIDOS NUCLEÍCOS
ANTECEDENTES • Miescher en 1871 aisló del núcleo de las células de pus una sustancia ácida rica en fósforo que llamó "nucleína". • Un año más tarde, en 1872, aisló de la cabeza de los espermas del salmón un compuesto que denominó "protamina" y que resultó ser una sustancia ácida y otra básica. • El nombre de ácido nucleico procede del de "nucleína" propuesto por Miescher.
J. Friedrich Miescher
REGLAS DE CHARGAFF PARA EL ADN • La proporción de Adenina (A) es igual a la de Timina (T). A = T . La relación entre Adenina y Timina es igual a la unidad (A/T = 1). • La proporción de Guanina (G) es igual a la de Citosina (C). G= C. La relación entre Guanina y Citosina es igual a la unidad ( G/C=1). • La proporción de bases púricas (A+G) es igual a la de las bases pirimidínicas (T+C). (A+G) = (T + C). La relación entre (A+G) y (T+C) es igual a la unidad (A+G)/(T+C)=1. Edwin Chargaff
MODELO DE WATSON Y CRICK
Difracción de Rayos X: ADN-B
• El ADN es la molécula formada por dos cadenas de nucleótidos que se unen entre sí a través de las bases nitrogenadas y luego se enrolla helicoidalmente.
LOS ÁCIDOS NUCLEÍCOS • Son biopolímeros que se encuentran en el núcleo y en el citoplasma de la célula.
• Existen dos tipos: ácido desoxirribonucleico (ADN) y ácido ribonucleico (ARN). • El ADN almacena la información genética que es transmitida a la descendencia.
• El ARN transporta la información genética del ADN (núcleo) al citoplasma celular, donde es traducida, leída y puede expresarse.
LOS ÁCIDOS NUCLEÍCOS
LOS ÁCIDOS NUCLEÍCOS
NUCLEÓTIDOS
PENTOSA
BASES NITROGENADAS
BASES NITROGENADAS: PURINAS
BASES NITROGENADAS: PIRIMIDINAS
LOS ÁCIDOS NUCLEÍCOS
LOS ÁCIDOS NUCLEÍCOS • Químicamente, el ARN es muy semejante al ADN, pero difieren en: El azúcar que lo compone, en lugar de la Timina el ARN contiene Uracilo y en la mayoría de los casos, el ARN se encuentra como cadena simple.
UNIÓN FOSFODIÉSTER
LOS ÁCIDOS NUCLEÍCOS •
El dogma central de la genética molecular. La replicación del ADN ocurres sólo una vez en cada ciclo celular. La transcripción y la traducción, sin embargo, ocurren repetidamente a través de toda la interfase del ciclo celular. Estos procesos ocurren en una sola dirección.
LOS ÁCIDOS NUCLEÍCOS
LOS ÁCIDOS NUCLEÍCOS
ACTIVIDAD: RESPONDER 1. ¿Cuál es la unidad básica de los ácidos nucleícos y cuál es su composición? 2. ¿Qué diferencias hay entre la molécula de ADN y ARN? Señala tres. 3. ¿Qué pares de bases están siempre unidas en el ADN? 4. Considerando la siguiente secuencia de la hebra de ADN: CCT TAT TCCGAC CCT TGC, escribe la secuencia de la hebra complementaria de ADN y la de ARN que se formaría a partir de cada una de ellas. 5. Imagina una sola hebra de ADN que contiene una sección con la siguiente secuencia de bases nitrogenadas: A – C – T – C – G – A. ¿Cuál es la secuencia de bases nitrogenadas de la hebra complementaria?